Cómo sacar partido a un defecto: Los defectos en la estructura de un diamante aparecen como manchas negras circulares en esta imagen en falso color. Los defectos actúan como sensores de campo magnético capaces de detectar campos débiles procedentes de muestras pequeñas sobre la superficie del diamante.

Dos informes publicados en la revista Science el jueves de la semana pasada abren la posibilidad a que los investigadores puedan ser capaces de determinar la estructura de proteínas individuales en células vivas. Aunque el trabajo se encuentra todavía en sus primeras etapas, potencialmente podría ayudar a los investigadores a entender mejor la función de las proteínas en las enfermedades.

En dos estudios distintos, físicos en EE.UU. y Alemania han dado pasos importantes hacia la obtención de imágenes por resonancia magnética (IRM) de moléculas. En ambos estudios, los investigadores muestran cómo láminas de diamante especialmente modificadas pueden ser utilizadas como detectores de campo magnético a nanoescala. Estos minúsculos sensores pueden dilucidar la estructura de moléculas orgánicas simples. Mediante el uso de IRM a nanoescala, los investigadores podrían algún día ser capaces de obtener imágenes de proteínas y otras moléculas directamente a escala atómica.

"Si eres capaz de observar a escala de moléculas individuales lo que está sucediendo, y entiendes más los detalles, podrías encontrar exactamente cuál es el problema y atacarlo específicamente", señala el ingeniero eléctrico Philip Hemmer desde la Universidad A&M de Texas (EE.UU.), que no participó en el estudio, pero que ha publicado una perspectiva sobre el trabajo en el mismo número de Science.

Actualmente, los investigadores poseen herramientas limitadas para estudiar la estructura molecular de las proteínas. La difracción de rayos X puede proporcionar una vista a nivel atómico de algunas proteínas, pero deben cristalizarse muchas copias de la proteína en un entramado rígido, un proceso que no funciona con todas las proteínas y ofrece resultados no del todo precisos sobre la forma de la proteína. La IRM convencional, utilizada por los médicos para hacer observaciones dentro del cuerpo, no permite a los investigadores ver nada de tamaño más pequeño a unos pocos micrómetros, ya que los detectores no son lo suficientemente sensibles como para captar las señales de campo magnético de estructuras muy pequeñas. Los autores de uno de los estudios de la semana pasada, dirigidos por Daniel Rugar, director de estudios a nanoescala en IBM Research, habían informado previamente sobre un método para estudiar moléculas individuales a escala nanométrica, aunque esta técnica requiere condiciones criogénicas ultrafrías, lo que imposibilita los estudios con células vivas.

Para desarrollar un método que funcione a temperatura ambiente con moléculas individuales sin modificar, el equipo de Rugar, así como un grupo basado en Stuttgart, Alemania, utiliza defectos en láminas de diamante, que se comportan como diminutos sensores de campo magnético. Los equipos demuestran ser capaces de detectar tamaños atómicos de hasta cinco nanómetros. Ambos grupos examinaron un polímero orgánico parecido al plástico llamado PMMA, y el equipo con sede en Alemania también observó moléculas dentro de aceites y otros líquidos.

Friedemann Reinhard, coautor del estudio con sede en Alemania, señala que los resultados son un paso hacia una nueva técnica que podría determinar la estructura tridimensional de una proteína específica, tal vez incluso mientras actúa en una estructura biológica más grande. Tales estudios podrían ayudar a identificar diferencias en proteínas, incluyendo proteínas de comportamiento errático que pudieran estar implicadas en el desencadenamiento de enfermedades. De hecho, observar directamente la estructura de una sola proteína ha sido durante mucho tiempo el sueño de los biólogos. "Puede que por fin sea algo factible", concluye Reinhard.